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全长膜蛋白表面等离子共振(Surface Plasmon Resonance, SPR)是一种用于研究全长膜蛋白与其配体(如小分子、蛋白质、多肽,抗体等)相互作用的生物物理分析技术。研究全长膜蛋白与其配体的相互作用对于药物开发和生物学研究具有重要意义。
表面等离子共振(SPR)是一种通过实时测定液相和固相界面上分子互作复合物形成时偏振光共振角(SPR Angle)的变化来定量供试品中待测物的方法。全长膜蛋白因其强疏水性,常需要存在于磷脂双分子层中,以保持其天然构象和功能。缔码生物凭借多年的全长膜蛋白开发经验,品种覆盖GPCR、CLDN、离子通道等多个家族,并提供超过1000种全长膜蛋白纳米盘(nanodiscs)的现货产品,其活性和功能均已得到验证。基于全长膜蛋白纳米盘(nanodiscs)的特性,缔码生物开发了多款专用于固定全长膜蛋白的芯片,为制药企业和科研机构的SPR检测提供了有力支持。当配体与全长膜蛋白结合后,会引起芯片表面折射率的变化,SPR检测器可以实时监测这种变化,生成响应曲线(sensorgram),用于分析结合动力学参数,如结合常数(KD)、结合速率常数(kon)和解离速率常数(koff)。
SPR技术检测原理示意图
GPCR膜蛋白示意图
CLDN膜蛋白示意图
离子通道膜蛋白示意图
全长膜蛋白SPR检测的关键挑战在于固定方法和检测方法的确定。传统芯片在固定全长膜蛋白时,往往难以同时满足有效固定和保持全长膜蛋白方向性与功能性的要求。为了解这一难题,缔码生物凭借对全长膜蛋白特性的深度理解,开发了多种方法来满足全长膜蛋白SPR检测,并投入大量精力探索出一条适合全长膜蛋白纳米盘(Nanodisc)的SPR检测方法,并推出全长膜蛋白SPR分析测试服务,为客户提供成熟、可靠的解决方案,有效地帮助客户避免因对全长膜蛋白纳米盘特性不熟悉而找不到合适SPR方法的困扰,或者有些客户在委托传统CRO公司进行SPR服务时,由于其缺乏对全长膜蛋白纳米盘(Nanodisc)的深度理解,同样会遭受屡次失败的困扰。欢迎广大科研工作者咨询详情。
在筛选针对多跨全长膜蛋白的治疗性抗体时,需要筛选出亲和力较高的抗体,以确保其具备更好的功能特性。通过测定和比较抗体与全长膜蛋白的SPR活性,可以为筛选优质治疗性抗体提供有效的解决方案。
Magrolimab(SKU: BME100001 ) binding with Human CD47 (SKU: FLP100039) with an affinity constant of 0.168 nM
Synthetic Nanodisc表达的全长膜蛋白与多肽结合的活性测试,也是常见的一种生物大分子互作检测手段。
Peptide binding with Synthetic Nanodisc with an affinity constant of 40.8 nM
治疗性抗体与全长膜蛋白的结合活性测试。
Loaded Human CLDN18.2 monoclonal antibody (BME100075) on Pro-A Biosensor, can bind human CLDN18.2-Strep full length protein-synthetic nanodisc (FLP120014) with an affinity constant of 8.09nM as determined in SPR assay.
Li, J., et al., Heat acclimation defense against exertional heat stroke by improving the function of preoptic TRPV1 neurons. Theranostics, 2025. 15(4): p. 1376-1398. (PubMed)
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